Biyopolimerlerin ve aminoasitlerin kendi kendini düzenlemesi (self-assembly) yöntemi ile oluşturdukları tübüler formasyonların incelenmesi

Abstract

Moleküler kendi kendine düzenleme doğada yaygın olarak bulunan bir özelliktir. Moleküler kendi kendine düzenlemenin alt yapısını kimyasal tamamlayıcılık ve kovelent olmayan etkileşimler oluşturur. Termodinamik denge koşulları altında da moleküller kendi kendine düzenlenerek daha kararlı yapılar kurma eğilimindedir. Bu hiyerarşik yapılar kendiliğinden meydana gelir. Bu yapıları meydana getiren bağlar kendi hallerinde çok zayıf olmalarına rağmen toplu halde etkileştiklerinde çok güçlü olabilirler. Ve bu kendi kendine düzenleme amino asitlerde de incelenmeye değer şekilde görülebilir. Özellikle aromatik aminoasitlerde aromatik halkaların birbirleriyle etkileşimleri sonucu fibriler yapılar meydana getirdikleri gözlemlenmektedir. Bu yapılar kimi zaman fayda sağlayabildikleri gibi kimi zaman da toksik özellik gösterebilirler. Amino asitlerdeki kendi kendine düzenlenme Alzheimer başta olmak üzere birçok rahatsızlığı tetikleyici olabilir. Örneğin fenilketonüri hastalığında olduğu gibi vücutta birikmiş fenilalanin kendi kendine düzenlenmesiyle oluşan fibriller zekâ geriliğine yol açabilir. Fenilaleninin bilinen iki izomeri vardır. Bunlar D-fenilalanin ve L-fenilalanindir. L-fenilalanin molekülünün fibril oluşturma eğiliminin D-fenilalanin mevcudiyetinde büyük ölçüde bozunduğu ve vücutta toksik etkiye yol açan fibriler yapının oluşumunun engellendiği bilinmektedir. Bu çalışmada bir dizi farklı D ve L izomer karışım kombinasyonları kullanıldı ve bu karışımların orantılı bir şekilde fibril oluşturup oluşturmadıkları belirlendi. Bu sonuçlar optik mikroskop ve SEM ile görüntülendi. FTIR analizleri yapılarak kendi kendine düzenlenme mekanizmasındaki bozukluklar saptandı. Ayrıca bu çalışmada orantılı karışımları sınıflandırmak için DenseNet201, ResNet152V2, MobileNetV2, NasNetMobile ve InceptionResNetV2 gibi derin öğrenme yaklaşımları kullanılmıştır.Molecular self-assembly is a feature commonly found in nature. Chemical complementarity and non-covalent interactions form the basis of molecular self-assembly. Under conditions of thermodynamic equilibrium, molecules tend to self-organize and form more stable structures. These hierarchical structures occur spontaneously. The ingenious design of molecular building blocks with very weak covalent bonds forms the underlying principle. Although the bonds that make up these structures are very weak on their own, they can be very strong when they interact collectively. And this self-assembly can be seen in amino acids as well, worthy of study. Especially aromatic amino acids are observed to form fibrillar structures as a result of the interaction of aromatic rings with each other. While these structures can sometimes be beneficial, they can also show toxic properties. Self-assembly in amino acids can trigger many diseases, especially Alzheimer's. For example, as in phenylketonuria, phenylalanine accumulated in the body can self-assemble and cause mental retardation. Phenylalene has two known isomers. These are D-phenylalanine and L-phenylalanine. It is known that the fibre-forming tendency of L-phenylalanine molecule is degraded to a large extent in the presence of its enantiomer D-phenylalanine, and the fibrillar structure that provides the toxic effect in the body is inhibited. There were a number of different D and L isomer mixture combinations discovered in this study. In addition, it was determined whether these mixtures formed fibrils proportionally. These results were viewed with an optical microscope, SEM. Defects in the self-regulation mechanism were determined by performing FTIR analyzes. In addition, deep learning approaches such as DenseNet201, ResNet152V2, MobileNetV2, NasNetMobile and InceptionResNetV2 were used to classify proportional mixtures in this study.